Grønt fluorescerende protein

Stilisert GFP, til venstre hele proteinet og til høyre med en side av tønnestrukturen kuttet vekk for å vise fluoroforet (uthevet med full struktur).

Grønt fluorescerende protein (GFP, eng; green fluorescent protein) er et protein som skinner grønt når det belyses med blått lys. Denne egenskapen gjør at proteinet, som først ble isolert i maneten Aequorea victoria, har blitt mye brukt for å studere biokjemiske prosesser i celler. Martin Chalfie, Osamu Shimomura og Roger Y. Tsien delte Nobelprisen i kjemi i 2008 for sin oppdagelse og anvendelse av GFP.

I cellebiologi og molekylærbiologi brukes GFP ofte som et rapporteringsgen for å studere genuttrykk. Modifiserte former av proteinet har blitt brukt som biosensorer, og genet som enkoder for GFP har blitt satt inn i mange dyr for å vise at et gen kan være uttrykt i en hel organisme. Genet for GFP kan introduseres i organismer og opprettholdes i genomet gjennom oppdrett, eller injiseres lokalt gjennom et virus.

Struktur og lysegenskaper

GFP består av 238 aminosyrer og har en klassisk β-tønneform bestående av elleve β-flak med en eller flere α-helikser i midten som inneholder fluoroforet. Det tettpakkede tønneskallet beskytter fluoroforet fra å undertrykkes av det omliggende mikromiljøet, mens de innovervendte sidegruppene i tønnen fremkaller reaksjoner som leder til fluorofordannelse. Dette skjer i en serie diskrete tidssteg med bestemte eksitasjons- og emisjonsegenskaper.

Eksitasjonsspekteret til GPF fra A. victoria har sin høyeste topp ved en bølgelengde på 395 nm og en sekundær topp på 475 nm. Emisjonsspekteret har en topp på 509 nm, som ligger i den lavere delen av det grønne spekteret. GFP isolert fra Renilla reniformis har én enkelt topp i eksitasjonsspekteret ved 498 nm.

Eksterne lenker

• (en) Green fluorescent proteins – kategori av bilder, video eller lyd på Commons